Amino asitler arasinda olusmus peptid baglari ila bezelenmis bir amino asit serididir ve een az karmasik olan yapidir.
b)Sekonder Yapi
Bu yapiyi iki farkli alanda incelebiliriz: 1)Sekonder Yapi 2)Supersekonder Yapi
1)Sekonder Yapi
Primer yapidaki aminoasitler arasinda olusan hidrojen baglari ve disulfid kopruleri ila olusan alfa sarmal, beta kirmali yaprak, beta bendler yaprak ve random coil adlari verilen yapisal motif birimleri olusturur. 3D bir yapi kazanan bu birimler arasinda olusacak hidrojen baglari, disulfid kopruleri, hidrofobik etkilesimler, iyonik baag vb. gibi baglar ila yapisal motifler olusacaktir.
2)Supersekonder Yapi
Beta yapraklar, alfa sarmallar ve random coiller arasindaki etkilesimler ila yapisal motifler olusur. Her yapisal motifin proteinin 3D konformasyonunda belirli bir gorevi vardir. Mesela cinko parmak motifi DNA baglayan motiftir. Bir yapisal motif ayni zamanda proteinin domaini de olabilir, olmayadabilir. Protein domaini proteinden ayrilsa bile fonksiyonunu kaybetmeyen, protein icindeki belirgin bolgelerdir. Mesela Cinko parmak bazen motif, bazen de domain olur. Bu tamamen evrimsel bir kodun kararliligidir.
c)Tersiyer yapi
Yapisal motiflerin ve domainlerin arasinda olusan hidorjen baglari, disulfid kopruleri, iyonik baglar, van der waals kuvvetleri ve hidrofobik etkilesimler sayesinde polipeptid tam olarak 3D formuna burunur.
d)Kuaterner Yapi
Bazi proteinler sadece bir polipeptidden olusmayabilir. Coklu polipeptid iceren oligomer proteinler de olabilir. Mesela hemagulitinin, hemoglobin gibi... Proteinin tersiyer yapisiyla katlanmis polipeptid bir baska katlanmis polipeptid ila arasinda olan etkilesimlerle baglanir ve artik polipeptidler subunite adini alir. Bir subunite veya polipeptid uzerinde birden fazla domain bulunabilirken bir poliptid veya subunite tek basina da bir domain olabilir. Mesela hemoglobin 4 farkli alt birimden(subuniteden) olusmus oligomerik bir proteindir. 2 farkli homodimerden olusmustur(2a, 2b). 4 subuniteden her biri ayrica bir domaindir. Influenza virusununun membraninda yer alan ve sialik asit baglayan hemagulitinin de 3 farkli alt birimden olusur ve her alt birimde iki subunite vardir, ve her subunite de ayrica bir domaindir. Lakin polimeraz III homoenziminin beta subunitesinde de iki farkli monomer(subunite benzeri) bulunur ve her monomerde de 3 benzer domain bulunur.
DH forumlarında vakit geçirmekten keyif alıyor gibisin ancak giriş yapmadığını görüyoruz.
Üye olduğunda özel mesaj gönderebilir, beğendiğin konuları favorilerine ekleyip takibe alabilir ve daha önce gezdiğin konulara hızlıca erişebilirsin.
Eee ? yani ne demek istiyorsun tam olarak ? wikiden ordan burdan kopyalayıp zahmet edip yapıştırmışsında amaç nedir onu anlamadım ben
Birincisi senin gibi beyninde cahillik filizleri tasiyan insanlar neden hep birilerine saldirma istegi ve iftira atarlar cok merak ediyorum ikincisi ise sanirim bu forumun amacini bilmiyorsun ben sana soyleyeyim: Insanlari bilgilendirmek, ve cesitli konularda yararli tartismalar yaparak cahilligi yok etmek. Ucuncusu ben asla "wikipedia" adi verilen siteyi kullanmam ama sanirim sen kullaniyorsun. Kullanmama nedenim ise insanlarin kolayca yazabilip, degistirmesi. Dorduncusu yazdiklarim kopyala yapistir degildir senin gibi ahmak insanlarin bilgileri dupeduz kopyaladiklari gibi. BENCE BEYNINI KULLAN VE BILGILERI KAP OBUR TURLU DUSUNUYORSAN FORUM SANA GORE DEGIL!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!
a)Primer Yapi
Amino asitler arasinda olusmus peptid baglari ila bezelenmis bir amino asit serididir ve een az karmasik olan yapidir.
b)Sekonder Yapi
Bu yapiyi iki farkli alanda incelebiliriz: 1)Sekonder Yapi 2)Supersekonder Yapi
1)Sekonder Yapi
Primer yapidaki aminoasitler arasinda olusan hidrojen baglari ve disulfid kopruleri ila olusan alfa sarmal, beta kirmali yaprak, beta bendler yaprak ve random coil adlari verilen yapisal motif birimleri olusturur. 3D bir yapi kazanan bu birimler arasinda olusacak hidrojen baglari, disulfid kopruleri, hidrofobik etkilesimler, iyonik baag vb. gibi baglar ila yapisal motifler olusacaktir.
2)Supersekonder Yapi
Beta yapraklar, alfa sarmallar ve random coiller arasindaki etkilesimler ila yapisal motifler olusur. Her yapisal motifin proteinin 3D konformasyonunda belirli bir gorevi vardir. Mesela cinko parmak motifi DNA baglayan motiftir. Bir yapisal motif ayni zamanda proteinin domaini de olabilir, olmayadabilir. Protein domaini proteinden ayrilsa bile fonksiyonunu kaybetmeyen, protein icindeki belirgin bolgelerdir. Mesela Cinko parmak bazen motif, bazen de domain olur. Bu tamamen evrimsel bir kodun kararliligidir.
c)Tersiyer yapi
Yapisal motiflerin ve domainlerin arasinda olusan hidorjen baglari, disulfid kopruleri, iyonik baglar, van der waals kuvvetleri ve hidrofobik etkilesimler sayesinde polipeptid tam olarak 3D formuna burunur.
d)Kuaterner Yapi
Bazi proteinler sadece bir polipeptidden olusmayabilir. Coklu polipeptid iceren oligomer proteinler de olabilir. Mesela hemagulitinin, hemoglobin gibi... Proteinin tersiyer yapisiyla katlanmis polipeptid bir baska katlanmis polipeptid ila arasinda olan etkilesimlerle baglanir ve artik polipeptidler subunite adini alir. Bir subunite veya polipeptid uzerinde birden fazla domain bulunabilirken bir poliptid veya subunite tek basina da bir domain olabilir. Mesela hemoglobin 4 farkli alt birimden(subuniteden) olusmus oligomerik bir proteindir. 2 farkli homodimerden olusmustur(2a, 2b). 4 subuniteden her biri ayrica bir domaindir. Influenza virusununun membraninda yer alan ve sialik asit baglayan hemagulitinin de 3 farkli alt birimden olusur ve her alt birimde iki subunite vardir, ve her subunite de ayrica bir domaindir. Lakin polimeraz III homoenziminin beta subunitesinde de iki farkli monomer(subunite benzeri) bulunur ve her monomerde de 3 benzer domain bulunur.
DH forumlarında vakit geçirmekten keyif alıyor gibisin ancak giriş yapmadığını görüyoruz.
Üye Ol Şimdi DeğilÜye olduğunda özel mesaj gönderebilir, beğendiğin konuları favorilerine ekleyip takibe alabilir ve daha önce gezdiğin konulara hızlıca erişebilirsin.
< Bu mesaj bu kişi tarafından değiştirildi Biologyscholarssensei -- 22 Ocak 2015; 22:25:49 >